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Biologie · Biochemie

Michaelis-Menten-Kinetik (Enzymkinetik)

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Enzymreaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration. Dieses Modell ist ein zentrales Modell der Enzymkinetik.

UniversitätPrüfungsrelevant
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Formel

v = Vmax·[S] / (Km + [S])
LaTeX: v = \frac{V_{\max} \cdot [S]}{K_m + [S]}
v in mol/(L·s), Vmax in mol/(L·s), [S] in mol/L, Km in mol/L

Variablen & Einheiten — Michaelis-Menten-Kinetik (Enzymkinetik)

SymbolBedeutungEinheit
vReaktionsgeschwindigkeit bei Substratkonzentration [S]mol/(L·s)
VmaxMaximalgeschwindigkeit (bei Substratsättigung)mol/(L·s)
[S]Substratkonzentrationmol/L
KmMichaelis-Konstante ([S] bei v = Vmax/2)mol/L

Herleitung & Hintergrund — Michaelis-Menten-Kinetik (Enzymkinetik)

Leonor Michaelis und Maud Menten (1913) leiteten die Gleichung aus dem Mechanismus E + S ⇌ ES → E + P ab. Km ist ein Maß für die Substrat­affinität: niedriges Km = hohe Affinität. Die Lineweaver-Burk-Auftragung (1/v vs. 1/[S]) linearisiert die Kurve.

Rechenbeispiel

Vmax = 10 µmol/(L·s), Km = 2 mmol/L. Bei [S] = Km: v = 10·0,002/(0,002+0,002) = 5 µmol/(L·s) = Vmax/2 ✓. Bei [S] >> Km: v ≈ Vmax.

Anwendungsgebiete

Pharmakologie (IC₅₀, Wirkstoffdesign), Biotechnologie, Medizinische Biochemie, Metabolismus-Modellierung, Diagnostik

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Frage (Vorderseite)

Was beschreibt die Formel v = Vmax·[S] / (Km + [S])? Nenne alle Variablen und Einheiten.

Antwort (Rückseite)

Die Michaelis-Menten-Gleichung beschreibt die Abhängigkeit der Enzymreaktionsgeschwindigkeit von der Substratkonzentration. Dieses Modell ist ein zentrales Modell der Enzymkinetik.. v: Reaktionsgeschwindigkeit bei Substratkonzentration [S] (mol/(L·s)); Vmax: Maximalgeschwindigkeit (bei Substratsättigung) (mol/(L·s)); [S]: Substratkonzentration (mol/L); Km: Michaelis-Konstante ([S] bei v = Vmax/2) (mol/L).

Wissenschaftliche Quellen

  • [1]Michaelis, L. & Menten, M.L. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333–369.

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